結構生物化學/脂類/生物膜
利用一種稱為冷凍斷裂電子顯微鏡的技術，科學家們能夠透過發現跨膜蛋白來否定膜夾心模型。在這種技術中，膜被凍在液氮中，然後被打碎，使膜在其雙層的單層之間斷裂，從而暴露出脂質雙層的內部及其嵌入的蛋白質。然後使用電子顯微照片顯示，膜的內部鑲嵌著球狀膜蛋白，而外表則相對光滑。
細菌細胞壁由肽聚糖組成，肽聚糖賦予細胞壁剛性，決定細胞形狀，並有助於防止滲透裂解。細菌細胞壁，與大多數脂質雙層一樣，是多孔且半透性的。革蘭氏陽性菌具有非常厚的肽聚糖層，因此在革蘭氏染色過程中，會保留結晶紫染料。革蘭氏陰性菌具有薄的肽聚糖層，導致在革蘭氏染色過程中無法保留結晶紫染料。
肽聚糖，也稱為胞壁質，由交替的N-乙醯胞壁酸 (NAM) 和N-乙醯葡萄糖胺 (NAG) 單元組成。NAM 本質上是NAG分子，在其C3上透過磷酸烯醇丙酮酸添加了乳醯基；它是細菌的標誌性分子。在細菌內部的NAM-NAG單元形成過程中，五肽鏈連線到乳醯基。通常，該五肽鏈按順序由以下組成：L-ala-D-Glu-mDAP/L-Lys-D-ala-D-ala。一旦NAG-NAM複合物穿過細菌細胞膜進入周質空間，末端的D-ala就會被裂解，而倒數第二個D-ala則與另一個NAG-NAM複合物的DAP（形成直接交聯）或L-Lys（透過肽橋）交聯。這種交聯是由轉肽酶催化的。
參與肽聚糖生物合成的細胞區室有兩個。可溶性前體在胞質中的形成、締合和組裝到脂質載體上。這產生了脂質II。這是一種複雜的分子，被認為是透過形狀、伸長、分裂和孢子形成家族的整合膜蛋白轉運到胞質膜的外側。脂質II的聚糖鏈被聚合，其莖肽被交聯。這是由肽聚糖合成酶催化的，肽聚糖合成酶是青黴素結合蛋白，使其成為β-內醯胺類抗生素的靶點。肽聚糖的生物合成涉及在胞質區室中催化的超過10000種常見反應。
抗生素青黴素透過藥物中的β-內醯胺環競爭性抑制轉肽酶。萬古黴素也阻止肽聚糖層的形成，但它是透過結合末端的D-ala-D-ala複合物，阻止轉肽酶發揮作用。它通常用作最後手段。其他抑制肽聚糖合成的藥物包括磷黴素，它透過與磷酸烯醇丙酮酸競爭來抑制NAM的形成；D-環絲氨酸，它抑制在細菌內部形成D-ala-D-ala單元的酶；以及桿菌肽，一種阻止細菌素迴圈利用的藥物（細菌素是一種載脂體，是多萜醇的同系物，它將NAM-NAG複合物轉移穿過細胞膜）。
此外，細菌還有自己的控制機制，抑制肽聚糖的合成，以便生物體能夠生長。這些控制被歸類為胞壁質水解酶或自溶素，因為它們裂解對胞壁質層很重要的各種結構。己糖胺酶裂解NAM和NAG之間的β-1,4鍵，醯胺酶裂解NAM上乳醯基和五肽鏈之間的肽鍵，內肽酶裂解五肽鏈的各個部分，羧肽酶裂解D-ala羧基，阻止交聯。
一旦脂質II位於膜的周質側，它就會經歷聚糖鏈的聚合和莖肽的交聯。雖然高分子質量的青黴素結合蛋白進行這兩種反應，但低分子質量的青黴素結合蛋白可以發揮羧肽酶或內肽酶活性。這些活性裂解莖肽中的肽鍵，以調節肽聚糖交聯的水平。新合成的肽聚糖鏈插入到預先存在的層中，伴隨著水解酶（轉糖基酶和內肽酶）產生的舊物質的更新。這一序列提出了青黴素類蛋白本身與細胞壁降解酶在位於膜和周質介面之間的複合物中相關的觀點。
流動鑲嵌模型指出構成膜雙層的三個主要成分是脂類、蛋白質和碳水化合物。通常，大多數膜由大約75%的脂類、20%的蛋白質和5%的碳水化合物組成。
膜只有兩個分子厚，是片層狀結構。它們形成封閉的邊界並建立不同的隔室。大多數膜的厚度僅在6 nm到10 nm之間。
脂類與蛋白質的質量比可以從1∶4到4∶1不等。儘管大多數膜主要由脂類和蛋白質組成，但有些膜可能含有與脂類和蛋白質相連的碳水化合物。
膜脂是小的分子，它們既有親水部分又有疏水部分。膜脂形成封閉的雙分子片層。形成的這些脂質雙層為極性分子的流動提供了屏障。脂類分子的親水頭部位於細胞膜的外表面以及膜的內表面，而疏水脂肪酸長鏈位於脂質雙層的內部。
不同的蛋白質介導膜的不同功能。膜蛋白嵌入雙層中，充當泵、通道、受體、能量轉換器和酶。
膜中的蛋白質和脂類透過協同作用的非共價力結合在一起。
膜是流動的，脂類和蛋白質分子可以自由擴散到膜平面內，但不能旋轉穿過膜。膜是定向蛋白質和脂類的二維平面。
生物膜並非是固定不動的分子片層，而是透過疏水相互作用結合在一起，而這種作用力遠弱於共價鍵。因此，大多數脂類和部分蛋白質能夠在膜上橫向擴散。相鄰的磷脂每秒鐘交換位置約107次，而分子橫穿膜的翻轉現象則很少觀察到。翻轉現象很少見的原因是，磷脂從一個磷脂雙分子層切換到另一個需要其親水部分穿過膜的疏水核心。另一方面，蛋白質也能夠橫向漂移，但速度要慢得多，因為與脂類相比，它們的尺寸相對較大。有兩個因素會增加膜的流動性。第一個因素是磷脂中不飽和烴尾的存在，這些烴尾具有導致分子無法緊密堆積的彎曲結構。第二個因素是膽固醇的存在，它可以透過干擾磷脂的有序排列來抑制凝固，從而在低溫下增強流動性。脂類分子的橫向（快速）和翻轉（緩慢）交換位置也增強了脂類的流動性。
膜結構不匹配，是不對稱的。
膜的不對稱性源於細胞對不同功能的需求以及每層膜的分子構成。膜是由嵌入脂雙分子層流動基質中的不同蛋白質組成的鑲嵌結構。磷脂構成了膜的大部分，但蛋白質決定了膜的大多數不對稱特性，因此也決定了膜的功能特性。不同型別的細胞含有不同的膜蛋白集，並且每個細胞內的各種膜都具有一套獨特的蛋白質，這些蛋白質對於執行特定功能是必要的。例如，鈉鉀離子泵利用ATP作為能量來源將離子泵進泵出，但要做到這一點，ATP必須位於細胞內部才能驅動它。
膜蛋白主要有兩類：整合蛋白，穿透脂雙分子層的疏水核心；和外周蛋白，完全不嵌入脂雙分子層。某些膜包含其整合蛋白和外周蛋白的不同方向，這增加了膜的不對稱特性。它們具有獨特的取向，因為它們在合成後以不對稱的方式插入膜中。許多整合蛋白是跨膜蛋白，完全跨越膜。整合蛋白的疏水區域由一個或多個非極性氨基酸片段組成，通常盤繞成α螺旋。親水部分暴露於膜兩側的水溶液中。外周蛋白是膜表面鬆散結合的附屬物，通常暴露於整合蛋白的一部分。根據細胞所需的功能，無論是運輸、酶活性、訊號轉導、細胞識別、細胞間連線、與細胞骨架和細胞外基質連線，每層膜都會有不同的外觀。這種不對稱性得以維持，因為膜蛋白不會從一側旋轉到另一側，而是“始終透過預先存在的膜的生長合成”（Berg，345）。
膜蛋白含量不同的一個例子是髓鞘。髓鞘是一種膜，用作某些神經纖維周圍的電絕緣體，其蛋白質含量較低，為18%。與質膜的蛋白質含量50%相比，髓鞘中的蛋白質含量相對較低。膜脂主要有三種：磷脂、糖脂和膽固醇。每種脂類在膜中的含量取決於膜所需的功能以及細胞的特性。
膜內側帶負電，約-60mV。
細胞壁的伸長和多蛋白複合物的分裂通常涉及到位於細胞質膜外部的大分子。青黴素結合蛋白（PBPs）與細胞質細胞骨架蛋白密切相關。細菌細胞骨架是細菌的一個非常重要的方面，也是青黴素抗生素的作用靶點。肽聚糖是決定細菌細胞形狀和維持其形狀的大分子，它透過影響細菌細胞壁的生長來實現。在肽聚糖合成的末端階段發生兩個生化反應，分別負責側壁伸長和隔膜形成。這兩個肽聚糖合成系統相互競爭，因此在隔膜形成期間不會發生側壁伸長，在細胞壁伸長期間也不會發生隔膜形成。細菌的最終形狀由這兩個細胞壁合成相互作用決定。這兩個反應之間的正常平衡會導致細菌呈桿狀。伸長位點的異常普遍會導致形成長杆或絲狀體。任何隔膜形成的普遍性都會導致細菌形成球杆菌或球菌。然而，細菌具有一個負控制機制，當側壁伸長未完成時，它會阻止隔膜形成。這將有助於防止球菌的形成。美西林是一種β-內醯胺類抗生素，它會特異性地與青黴素結合蛋白2（PBP 2）結合。這將抑制側壁伸長並將桿狀細菌轉化為球狀細菌。這可能非常有用，因為球狀細菌無法繼續分裂。然而，研究發現，將美西林重新新增到尚未重塑成桿狀細菌的球菌中會抑制肽聚糖合成，但不會干擾已重新新增抗生素的細胞中發生的細胞分裂，即使這些細胞以球菌形式分裂。這表明，為了使隔膜形成擺脫側壁對其施加的控制，細胞壁不需要完全伸長。研究發現，去除美西林後大約一小時，細胞分裂就會發生。這表明隔膜開始並完全完成所需的時間大約為一小時。由於正常桿狀細菌分裂所需的時間是隔膜完成所需時間的一半，因此可以推斷，在這些條件下指數生長的細胞中，兩個隔膜同時啟動，然後被隨後開始的側壁伸長所阻止。然而，隔膜形成可以被細胞內事件（如DNA複製）所阻斷，這些事件會將隔膜終止推遲到它們完成的時候。
- Berg，Jeremy M. 2007. 生物化學。第六版。紐約：W.H. Freeman。327
- Campbell，Neil A.，Reece，Jane B. 2005 生物學第七版。皮爾遜教育公司。