結構生物化學/蛋白質/蛋白質修飾

蛋白質能夠基於其20種不同的氨基酸的多功能性執行許多功能。蛋白質也可以透過在除氨基酸以外的其他基團上連線來共價修飾以改變其功能。例如，為了使蛋白質更耐降解，乙醯基可以連線到蛋白質的氨基末端。同樣，羥基可以連線到不同的脯氨酸殘基，這會穩定新合成的膠原蛋白的纖維。此外，許多蛋白質，特別是那些存在於細胞表面的蛋白質，會從特定天冬醯胺殘基的連接獲得碳水化合物單元。碳水化合物形式的天冬醯胺連線的（N-連線的）或絲氨酸/蘇氨酸（O-連線的）寡糖是許多細胞表面和分泌蛋白的主要結構成分。將糖分子（如碳水化合物）連線到蛋白質的過程稱為糖基化。蛋白質糖基化被稱為主要翻譯後修飾之一，對蛋白質摺疊、構象分佈、穩定性和活性具有重大影響。這種糖的新增使蛋白質更親水，因此能夠更好地參與蛋白質-蛋白質相互作用。除了在氨基酸上新增某些基團外，其他特殊基團也可以透過側鏈和肽主鏈的化學重排產生，例如透過自發形成和氧化。

參考資料：Berg, Jeremy M., John L. Tymoczko, and Lubert Stryer, eds. "Biochemistry." New York: W.H. Freeman and Co., 2007: 57-58.

http://www.piercenet.com/Proteomics/browse.cfm?fldID=7CE3FCF5-0DA0-4378-A513-2E35E5E3B49B