結構生物化學/催化
酶最常見的功能之一是催化反應的能力。在反應過程中，反應物必須克服活化能才能生成產物。所需的活化能決定了反應進行所需的時間。活化能越低，反應速率越快。酶在催化反應中的作用是穩定中間物種，中間物種處於活化能的最高點，從而降低活化能。酶不是與底物互補，而是與它的中間狀態互補。如果酶與底物結合，它實際上會增加活化能。無論有無催化酶，達到的平衡都是相同的。然而，受到影響的是達到平衡的時間和速率。
通常，底物濃度越高，酶越容易與底物結合。透過繪製產物量與時間的函式曲線，斜率表示底物飽和之前反應發生的速率。這個值稱為V0。增加底物濃度會增加V0。然而，當底物濃度過高時，反應不會再加速，此時達到一個臨界點。這個臨界點被稱為最大速率Vmax。每種酶都有其獨特的Vmax值。酶的另一個重要標識是Km值，定義為Vmax一半時的底物濃度。Km對每種酶也是唯一的。產物生成速率稱為Kcat。將Kcat除以Km得到酶的效率常數，它告訴我們反應進行的速度以及酶找到底物的可能性。有關更多資訊，請參閱催化。
磷醯基轉移反應的一個關鍵特徵是它們通常具有極其緩慢的非酶促速率，因此需要使用催化劑來實現巨大的反應速率加速。在磷酸酯磷原子處發生的反應也是許多生命系統中最重要和最基本過程的化學基礎，因為它們允許透過核酸遺傳資訊的繼承，並且還負責利用能量耦合驅動對維持細胞健康和活力至關重要的熱力學上不利的反應。磷醯基轉移反應在代謝途徑和訊號轉導中也發揮著重要作用。
這些磷醯基轉移反應中催化的一個可能機制是磷酸單酯的水解。水解速率隨著pH值的降低而顯著增加；這種變化表明磷酸單酯的質子化形式比磷酸單酯二陰離子反應更快。這些反應通常在酶的幫助下快速進行，可以歸因於幾個因素。例如，親核試劑的活化可以透過三種方式之一來實現；親核試劑的位置會影響親核試劑，使其增加甚至減少。另一種方法是減少靜電斥力。酶最重要的特徵之一是它們能夠利用結合相互作用和定位基團來進行催化。酶能夠直接完成這一點的能力將酶特異性與催化直接結合起來。
在磷醯基轉移反應中，親核試劑與磷原子以及離去基團對磷原子的攻擊對齊也很重要。另一個可能有助於單酯反應催化的因素是穩定潛在離去基團上的負電荷。研究還發現，磷醯基轉移反應的過渡態通常可以是鬆散的、緊密的或同步的，具體取決於化合物是磷酸單酯、二酯還是三酯。磷酸單酯通常通過鬆散過渡態進行，二酯透過同步過渡態進行，三酯透過緊密過渡態進行。
磷醯基轉移反應中使用的酶中存在帶正電荷的官能團也會影響反應與轉移的磷醯基的氧原子的相互作用。
- Berg，Jeremy；Tymoczko，John；Stryer，Lubert。生物化學，第6版。W.H. Freeman and Company。2007 年。
Jonathan K. Lassila、Jesse G. Zalatan 和 Daniel Herschlag。“生物磷醯基轉移反應：理解機制和催化”。http://www.annualreviews.org/doi/full/10.1146/annurev-biochem-060409-092741?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dpubmed
https://wikibook.tw/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme
https://wikibook.tw/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme/Activation_energy
https://wikibook.tw/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme_Catalytic_Mechanism/Catalysis