結構生物化學/蛋白質功能/溶菌酶
溶菌酶，也稱為胞壁質酶或N-乙醯胞壁醯甘聚糖水解酶，是一種由129個氨基酸殘基組成的小的球狀蛋白酶。作為最早被研究的酶之一，亞歷山大·弗萊明已經證明它們是由吞噬細胞和上皮細胞產生的(Neufeld)。它們是糖苷水解酶家族的一部分，該家族因透過催化1,4-β-鍵的水解而破壞細菌細胞壁而聞名。在肽聚糖中，N-乙醯胞壁酸和N-乙醯-D-葡萄糖胺之間的1,4-β-鍵被水解；在幾丁質糊精中，N-乙醯-D-葡萄糖胺殘基之間的1,4-β-鍵被水解。溶菌酶可以在淚液、母乳、唾液和粘液中找到。因此，溶菌酶作為機體防禦系統的一部分，抵抗細菌。在蛋清中也可以發現高濃度的溶菌酶。它們分解細菌細胞壁以提高蛋白質和核酸提取效率的能力使溶菌酶成為生物體中重要的蛋白質。在人類中，LYZ基因負責編碼溶菌酶。
Laschtschenko在1909年首次發現了溶菌酶，當時他首次觀察到雞蛋白的抗菌特性。然而，直到大約十年後，科學家才使用這個詞。1922年，亞歷山大·弗萊明，他也是青黴素的發現者，觀察到用患感冒患者的鼻粘液處理細菌培養物後的抗菌效果。如上所述，他注意到溶菌酶是從身體的這些部位分泌出來的。然而，直到1965年，大衛·奇爾頓·菲利普斯才確定了溶菌酶的三維結構。利用2埃解析度的X射線晶體學，確定了雞蛋白溶菌酶模型，這是第一個使用X射線分析觀察到的酶結構。溶菌酶是第一個透過X射線衍射工具解析結構的酶。它也是第一個完全測序並確定包含所有20種常見氨基酸的酶。在機制上，它是第一個被深入研究和理解的酶。
研究最深入的溶菌酶來自雞蛋白，其中溶菌酶含量豐富，以及噬菌體T4。這種酶是第一個被確定結構的酶，儘管之前已經確定了其他蛋白質的晶體結構。溶菌酶通常易於透過X射線晶體學研究，部分原因是它們易於從蛋清中分離出來並結晶，這些特性廣泛應用於溶菌酶的純化。溶菌酶是免疫系統的一部分，可以抵禦大腸桿菌、沙門氏菌，以及假單胞菌。
溶菌酶活性位點
自弗萊明發現溶菌酶以來，毫無疑問，我們對這種酶的知識的最重大貢獻是X射線晶體學分析。溶菌酶的X射線晶體學結構是在存在不可水解底物類似物的情況下確定的。這種類似物在酶的活性位點中緊密結合，形成ES複合物，但ES不能有效地轉化為EP。在存在真實底物的情況下，無法確定X射線結構，因為它會在晶體生長和結構測定過程中被切割。
活性位點由一個橫跨酶表面的裂縫或凹陷組成。看看底物和酶活性位點之間的許多酶接觸，這些接觸使ES複合物形成。裂縫內有6個亞位點，每個亞位點都是酶發生氫鍵接觸的地方。在D位點，糖的構象被扭曲以進行必要的氫鍵接觸。這種扭曲提高了基態的能量，使底物更接近水解的過渡態。[1]
雞型和鵝型溶菌酶具有非常高的抗菌潛力，主要針對革蘭氏陽性菌，這在食品、製藥和醫療行業具有實際應用。溶菌酶的抗菌特性對那些細胞壁由肽聚糖層組成的革蘭氏陽性菌最有效。溶菌酶的特性使其能夠被整合到食品包裝材料中，這些材料可以大大延長未經加工食品的保質期，保護其免受微生物汙染。它還被證明可以儲存蔬菜、牛奶、肉類等食品。它被證明有助於控制葡萄酒釀造過程中乳酸的產生。製藥行業已經成功地在炎症性疾病，以及細菌和病毒性疾病中使用雞溶菌酶。[2]
Neufeld, Elizabeth. "From Serendipity to Therapy",Annu. Rev. Biochem, 2011.
Lesnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., 2012. Potential possibilities of production, modification and practical application of lysozyme. Acta Sci. Pol, Technol. Aliment. 11(3), 223-230.