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結構生物化學/蛋白質/純化/疏水相互作用色譜

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一般資訊

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疏水相互作用色譜 (HIC)(或疏水色譜)是一種分離方法,利用鹽梯度(例如硫酸銨)產生蛋白質與固相支援樹脂上的配體之間的疏水相互作用[1]。這種色譜法的目的是利用特定蛋白質的疏水特性,而不是它們的電荷(在離子交換色譜中使用)。因此,蛋白質的疏水性越強,它就越牢固地粘附在柱子上,洗脫過程以最不疏水的蛋白質首先從柱子上出來進行。鹽梯度很重要,因為它增加了疏水相互作用並穩定了蛋白質[2]。在洗脫過程中,除了疏水性之外,其他因素仍然影響蛋白質的分離,例如離子相互作用、pH 值、溫度、鹽濃度、溶劑量、緩衝液條件等。這些屬性也指出了 HIC 與反相色譜和親和色譜之間的相似之處[3]。需要注意的是,HIC 的優勢在於它可以針對特定蛋白質進行準備並應用於蛋白質純化的不同方面。條件可以略微改變以將測試應用於許多其他用於純化和研究目的的情況,尤其是在細胞研究中。

  1. 華夏公益教科書:蛋白質組學 - 疏水相互作用色譜 [1]

參考文獻

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  1. 東曹生物科學. "常見問題解答 HPLC 色譜柱 - HIC". 東曹生物科學有限公司. 檢索於 2009-10-17.
  2. Khalsa, Guruatma. "色譜法". 亞利桑那州立大學. 檢索於 2009-10-17.
  3. Er-El, Zvi; Shaltiel, Shmuel. "疏水色譜:用於純化糖原合成酶". 美國國家科學院院刊. 檢索於 2009-10-17.{{cite web}}: CS1 maint: 多個名稱:作者列表 (link)
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