結構生物化學/熵

熵 (S) 是熱力學中衡量系統隨機性的指標（也可以簡化為“無序”）。熵也可以被描述為無法做功的熱能，因為隨著系統變得更加無序，能量變得更加均勻分佈。熵在描述能量在系統中的使用和傳遞方式時尤為重要。熵的精確值無法測量；但是，透過 Josiah Willard Gibbs 和 James Clerk Maxwell 推匯出的關係，可以根據可測量函式（如溫度和壓力）來計算一個狀態到另一個狀態之間的能量變化。這個值反過來可以洞悉化學反應的偏好，最重要的是，可以計算吉布斯自由能 (ΔG = ΔH-TΔS)。

使用氣相的統計力學，可以透過玻爾茲曼公式估計熵。根據該公式，S = k ln W，其中 k，玻爾茲曼常數，等於 1.381 x 10⁻²³（以 J/K 為單位）。玻爾茲曼常數是透過與氣體常數 R = kNA 相聯絡而計算出來的。W 代表樣品中原子或分子可以排列的次數，同時保持相同的總能量。

需要注意的是，熵的變化，就像溫度和體積一樣，是一個狀態函式：該值與從初始狀態到最終狀態所使用的路徑無關。此外，宇宙的總熵變是正的，這意味著宇宙正在不斷地向更高無序的狀態移動。

一個簡單的熵增加的例子是冰融化成水。冰的結構是一個有序的晶體系統。當以熱量的形式將能量輸入系統時，分子開始更快地移動，不再具有冰的整齊有序結構。因此，它們在空間中的分佈更加“隨機”。另一個熵增加的例子是，當一個反應產生的產物摩爾數比反應物在相同相中的摩爾數多時。

分子內反應比分子間反應更有利，這是由熵解釋的。在分子間偶聯中，兩個分子結合形成一個，從而增加了系統的有序性並降低了熵。在分子內反應中，開始和結束時只有一個分子，這不會以不利的方式改變系統的熵，如分子間反應中所見。

熵可以進一步細分為熱無序，其中熵隨著熱量新增到系統中而增加，以及位置無序，它與隨著系統體積增加而增加的熵有關。

熵在生物化學中也特別重要，因為生命的非正式定義之一是分子聚合體，它們努力降低特定區域性區域或體積中的熵。此外，它有助於描述在生物化學系統中發現的許多現象，這些現象將在下面介紹。

生物化學相互作用中的熵

熵是衡量封閉熱力學系統中不可用能量的指標，通常也被認為是系統無序性的指標，即系統狀態的一個屬性。它隨著系統中任何可逆熱量變化而直接變化，並隨著系統溫度的降低而反向變化。

熵可能是自然界中一種強大的驅動力。例如，它在水中的疏水性物質的行為中起著非常重要的作用。一個非常常見的熵起作用的例子是溶液中的脂類。較長烴鏈的非極性傾向於“迫使”水分子在飽和分子部分周圍排列成有序模式。這種有序模式降低了熵，因為它阻止了水分子透過氫鍵與其他水分子自由地結合。熵的增加將導致更負的吉布斯自由能，以及自發的反應。降低熵變化的飽和效應是脂類相互結合而不是與水結合的驅動力。脂類結合在一起以減少其分子周圍的水量，從而增加熵。這種現象導致生命基本進化成分的形成，例如脂雙層結構，例如真核細胞的脂雙層膜。

另一個可以找到疏水性分子與水分離的熵有利的地方是酶的活性位點。許多酶在其活性位點具有高濃度的疏水殘基。酶與其底物的結合透過將水分子從活性位點中驅逐出來來緩解熵的缺乏。

瞭解熵在化學中的作用的價值可以在實驗室中得到利用。例如，可以在含有至少一種或多種蛋白質的水溶液中新增高濃度的硫酸銨。蛋白質比硫酸銨離子大得多。因此，新溶解的鹽的濃縮電荷吸引溶液中的水分子，在它們周圍形成水合殼。為了在硫酸銨周圍形成這些殼，必須使用來自蛋白質周圍水合殼的水分子。蛋白質的水合殼通常更具序，因為並非所有蛋白質表面都帶電，也不是所有電荷都像濃縮一樣。因此，蛋白質周圍水分子減少的程度會達到一個極限，蛋白質在水中變得不溶並沉澱出來，以便進一步分離和研究。。

然而，熵也可能在生物化學中發揮負面作用。
例如，蛋白質在加熱時變性是一個熵在變性中發揮作用的例子。在摺疊的蛋白質中，由於其緊密結構，熵很高。當蛋白質展開（變性）時，蛋白質中的疏水區域被水包圍。總體上熵沒有變化，但蛋白質會變性。

海上漏油也遵循相同的論點。

相變過程中的熵

水的相變的熵圖

如前所述，熵是衡量無序性的指標，在相變時也是如此。

這可以被認為是一種更簡化的方式。例如，在 H₂O 的固態形式中，它們處於非常堅固且有序的晶體結構中。隨著溫度升高，堅固的晶體結構開始從它們彼此緊密結合（透過氫鍵）中鬆開，最終發生熔化。冰變成液體。該系統的無序程度增加了，它從堅固的晶體結構變為一堆自由移動的分子。這種發生這種相變的無序程度是熵，具體而言，在熔化的情況下，是熔化熵。