結構生物化學/蛋白質/蛋白質翻譯
翻譯是將遺傳資訊（密碼子）轉換為蛋白質序列（氨基酸）的過程。在合成蛋白質之前，翻譯需要一些組分。這些組分包括mRNA、tRNA、核糖體、氨基酸和能量。
mRNA（信使RNA分子）是在轉錄過程中產生的。
我們知道氨基酸和密碼子透過遺傳密碼協同工作。然而，tRNA在氨基酸和密碼子之間起著重要的作用。tRNA將正確的氨基酸帶到其核糖體上。為此，tRNA需要能夠識別它攜帶的密碼子和氨基酸。tRNA具有3D結構。在一端，有一些與密碼子互補的核苷酸；也稱為反密碼子。在另一端，tRNA與對應於密碼子的氨基酸結合。每個tRNA都有一個與氨基酸結合的核苷酸序列。此外，每個tRNA都有一個輔助tRNA合成酶，這是一種利用GTP（代表鳥苷5'-三磷酸）將氨基酸與tRNA結合的酶。這導致形成氨醯-tRNA複合物。
核糖體被稱為細胞的工廠，它是主要負責轉錄的蛋白質。現在，我們將它們付諸實踐。核糖體由兩個亞基組成，一個大亞基和一個小亞基，它們僅在蛋白質合成過程中結合在一起。核糖體的目的是獲取實際資訊和帶電的氨醯-tRNA複合物以生成蛋白質。為此，它們具有三個結合位點。一個用於mRNA；另外兩個用於tRNA。tRNA的結合位點是A位點，它容納氨醯-tRNA複合物，以及P位點，它與連線到正在生長的多肽鏈上的tRNA結合。
蛋白質中的每個氨基酸都由一組三個DNA鹼基編碼，稱為密碼子。雖然每個密碼子只編碼一個氨基酸，但由於DNA鹼基有64種可能的組合，但只有20種氨基酸，因此許多氨基酸由多個密碼子編碼。三種氨基酸被稱為終止密碼子（UAA、UGA、UAG），它們的功能是結束轉錄。只有一個起始密碼子（AUG），它也編碼甲硫氨酸氨基酸。密碼子與氨基酸之間的關係稱為遺傳密碼。
合成分為三個階段：起始、延伸和終止。
合成從mRNA尋找一個小核糖體開始。它們在起始因子的存在下結合，並且小核糖體沿著mRNA滑動，直到到達起始密碼子（AUG）。起始氨醯-tRNA複合物，甲硫氨酸tRNA（反密碼子為5'-CAU-3'），與起始密碼子配對。此時，大核糖體亞基加入複合物，完成核糖體。tRNA此時位於P位點，因為它是在生長中的多肽鏈的唯一部分。
IF1/eIF1A
細菌IF1的主要功能是防止tRNA與A位點結合，穩定小亞基對mRNA的結合，以及穩定fMet-tRNA/IF2/IF3與核糖體小亞基的結合。IF1透過增強IF3的反締合活性來影響IF3，並在核糖體上與IF2協調，以便在起始程式後同時釋放它們。eIF1A是IF1的古細菌和真核生物等價物，其結構與IF1相同，除了在N端有一個額外的尾部和在C端有一個螺旋，其功能尚未完全瞭解。
IF2/eIF5B
細菌中普遍保守的IF2和古細菌中普遍保守的eIF5B主要參與各自核糖體大小亞基的結合。亞基結合後，大亞基的GTP酶相關中心導致IF2或eIF5B水解反應，釋放IF2/GDP或eIF5B/GDP以及IF2或eIF1A。已證明IF2有助於定位細菌中的fMet-tRNA，而尚未證明古細菌或真核生物中eIF1A存在這種過程。
IF3
IF3的主要作用是細菌核糖體的締合和解離，因為它與IF1和IF2協同工作。IF3還參與定位起始密碼子和幫助選擇fMet-tRNA。透過在羧基結構域下方切割蛋白質，顯示在足夠濃度下，IF3的羧基末端部分可以執行整個IF3的功能。它透過與小亞基的活性位點結合並誘導構象變化來作為亞基締合的競爭者。
eIF3
雖然eIF3在結構和序列上比IF3小且不同，但它執行一些類似的功能。eIF3能夠識別AUG起始密碼子並在其羧基端區分非AUG密碼子。它透過與IF3的羧基結構域幾乎相同的位點結合來發揮類似於IF3的功能，誘導不同的構象變化。eIF3與IF3的不同之處在於它不幫助選擇Met-tRNA。
eIF2
eIF2是一種異三聚體，參與起始tRNA的選擇以及Met-tRNA與小亞基的結合。eIF2/GTP複合物透過直接結合形成三元複合物與Met-tRNA，而eIF2與GDP或與不含甲硫氨酸殘基的tRNA結合不太可能形成強三元複合物，並且可能發生解離。eIF2/GTP/Met-tRNA三元化合物與真核核糖體40S亞基結合，並在識別後透過GTP水解分離並回收eIF2。真核生物中的這種GTP水解需要額外的eIF5。
eIF4G
eIF4G是一種大蛋白，為帽結合複合物的構建提供支架。它還負責在形成有效的翻譯所需的5'端帽時募集43S IC。還表明eIF4G與eIF3結合。
一旦複合物形成，核糖體就可以沿著mRNA滑動，邊滑動邊新增新的氨基酸。mRNA在A位點的密碼子和互補的tRNA反密碼子之間形成氫鍵。這填滿了A位點。現在我們在A位點和P位點都有帶電的氨醯-tRNA。酶肽醯轉移酶利用氨基酸載入時儲存在氨醯-tRNA複合物中的能量（來自GTP）來催化肽鍵的形成。用於此的氨醯-tRNA位於P位點。現在P位點的tRNA是自由的，並且A位點仍然存在氨醯-tRNA。這個氨醯-tRNA有它自己的氨基酸，現在與甲硫氨酸結合。為了新增下一個氨基酸殘基，需要進行易位。核糖體元件沿mRNA以5'到3'的方向滑動。這將下一個密碼子移到A位點。同時，來自P位點的脫醯tRNA被移動到E位點，取代先前脫醯的tRNA，並且攜帶新生肽鏈的氨醯-tRNA從A位點移動到P位點。該過程準備再次開始，一個空的A位點。
在細菌中，aa-tRNA在到達核糖體之前與GTP和延伸因子EF1A結合形成三元複合物。EF1A是非特異性的，它會根據對tRNA或氨基酸的不同親和力結合大多數aa-tRNA。值得注意的例外情況是與EF1A結合較弱的起始tRNA fMet-tRNA和Asp-tRNA。真核生物中的同源延伸因子eEF1A具有與EF1A相似的特徵。
非互補或非同源的aa-tRNA/GTP/EF1A複合物與正確的互補aa-tRNA三元複合物具有相同的結合核糖體的機會。有兩種排除方法來確保aa-tRNA複合物與mRNA正確匹配。首先，aa-tRNA複合物和核糖體中的構象變化允許密碼子和反密碼子進行初始接觸。非同源的三元aa-tRNA複合物會快速解離，並且EF1A水解GTP的可能性不大。鹼基配對一直遵循到第三個鹼基對，因此幾乎同源的aa-tRNA複合物被普遍保守的核苷酸530、1492和1493排除在外。
在aa-tRNA三元複合物和核糖體正確互補匹配後，核糖體小亞基採用封閉構象，促進EF1A水解GTP。第二種消除近同源aa-tRNA的過程發生在PTC（肽醯轉移酶中心）。與解離速率相比，近同源aa-tRNA的適應速率低得多，而同源aa-tRNA的解離速率與締合速率相比非常低。這兩種排除近同源aa-tRNA的方法相結合，使延伸期間突變的百分比非常低。
第二個延伸因子EF2/GTP附著在與aa-tRNA/GTP/EF1A三元複合物相同位置的核糖體上，並誘導tRNA和mRNA向下移動一個密碼子。據認為，tRNA的受體位點首先從A位點移動到P位點，然後tRNA反密碼子和mRNA密碼子與核糖體小亞基一起旋轉，對抗大亞基。EF1A/GDP由鳥嘌呤核苷酸交換因子回收以重新形成EF1A/GTP，而EF2/GDP的解離速率足夠快，以允許EF2/GTP和EF2/GDP處於接近平衡狀態。
翻譯有自己的一套停止訊號。如果A位點的密碼子是UGA、UAA或UAG，則稱為終止密碼子。一個名為釋放因子的蛋白質會結合到終止密碼子上，而不是新的氨醯-tRNA結合到A位點，導致水分子新增到多肽鏈中。然後鏈將從P位點的tRNA上釋放，兩個核糖體亞基將解離，並且還會增加可能從單個轉錄本產生的蛋白質數量，幾個核糖體可以同時翻譯一條資訊。這被稱為多核糖體。
由於原核生物的DNA數量明顯較少，因此翻譯一次只能發生一種蛋白質。然而，由於原核生物沒有細胞核，因此翻譯與轉錄同時發生。在真核生物中，一條完整的mRNA鏈可以被許多核糖體同時翻譯，從而大大減少產生可行數量的蛋白質所需的時間，但轉錄和翻譯是分開的事件。轉錄發生在細胞核中，mRNA在翻譯發生之前被輸出到細胞質中。
此外，原核生物核糖體在結構上類似於真核生物核糖體，但並不完全相同。原核生物核糖體較小（小亞基為30S，大亞基為50S，而真核生物分別為40S和60S）。因此，透過阻止翻譯來預防細菌感染的藥物可以特異性地靶向細菌，並使宿主細胞正常發揮功能。
真核生物中的翻譯受到高度調控，並受普遍和譜系機制的調控。最近的發現產生了資訊，表明調控翻譯的機制根據進化需求出現在不同的時間。因此，真核生物的進化與翻譯的進化平行。一些機制獨立於翻譯進化，但後來被納入其中。科學家現在的想法認為，調控翻譯的機制可能參與了其他細胞過程，後來被納入翻譯。科學家們將這種整體觀點稱為“修補匠”，它涉及從其他細胞過程中共同選擇和組裝分子和調控機制。
Walsh，Christopher。“蛋白質的翻譯後修飾：擴充套件自然的清單。”Roberts and Co.（2006）：2-6。
網站：http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/T/Translation.html
Campbell 和 Reece。“生物學，第 8 版”